Estructuras cuaternarias de las proteinas

Estructuras cuaternarias de la proteínas (Ensayo). 

 Introducción

Las proteínas cuaternarias consta con más de una cadena de aminoácidos y cada una de las cadenas de aminoácidos que la comprende la proteína se le denomina  protómero. cuando  nos referimos a protómero es  la uniones entre las  distintas cadenas polipeptídicas que forma una proteína  asi mismo se da paso una  estructura tridimensional

Estructuras cuaternarias de las proteínas.

Se da cuando varias cadenas polipeptídicas forman una sola proteína por lo tanto consiste en la unión de dos o más cadenas polipeptídicas separadas en las cadenas por lo tanto se establecen las uniones de los enlaces covalentes o no covalentes, al conjunto de las proteínas se le denomina  oligómero esto nos quiere decir que es una molécula que consiste de una pocas unidades repetidas y cada una de las cadenas ya constituidas  consiste con un monómero. Los monómeros que se  conforman en una proteína pueden ser iguales o diferentes en su estructura primaria secundaria y terciaria. por lo tanto también están en los protómeros y están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de van der waals e incluso también con puentes de disulfuro como es el caso de la inmunoglobulinas  son proteínas de una estructura básica que se conforman por dos cadenas livianas (L) y también por dos cadenas pesadas(H), están unidas por puentes de disulfuro como ya hemos mencionado anteriormente pero en las inmunoglobulinas difieren,  el tipo de cadena pesada que la compone y también  en cantidad, así mismo que las  estructuras básicas se conforman de cinco tipos de inmunoglobulinas: alfa, delta, epsilon, gamma y (μ ), estas son las  cadenas pesada de la inmunoglobulina. En el caso de los puentes de hidrógeno influye mucho en las estructura cuaternarias de la proteínas porque tiene como objetivo hacer o  establecer moléculas, como también podemos mencionar que los enlaces de hidrógenos son tipo de fuerzas dipolo-dipolo que le da cuando se unen al hidrógeno de una molécula o de un átomo de tamaño pequeño y cuando es muy electronegativo como el nitrógeno, oxígeno o el flúor, estas interacciones intermoleculares son débiles porque los dipolos que se producen cuando la zona de un átomo es más electronegativo y tiene una carga parcial negativa, por tener mayor tendencia a captar electrones , mientras que en la zona del átomo menos electronegativo, la carga parcial será positiva.

Las estructuras cuaternarias modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades. Las fuerzas que mantiene las unidas de distintas cadenas polipeptídicas son en líneas generales, son  misma que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son interacción débiles (hidrofóbicas, polares electrostáticas y puentes de hidrógeno).

cuando varias proteínas con estructura terciaria son de  tipo globular y requieren asociar entre ellas mismos dan paso a la  formación de  una estructura cuaternaria con los  monómeros:

1-. pueden ser exactamente iguales.

2-. pueden ser muy parecidas, como en el caso de la deshidrogenasa.

3-. pueden ser con estructura distinta pero cumplen la misma función como la hemoglobina.

                                                         Fuente.(Docsity.com, s.f.)

En esta imagen nos proporciona un pequeño concepto para comprender más sobre cada una de las estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

Bibliografía.

Docsity.com. (s.f.). Recuperado el 02 de Noviembre de 2020, de https://www.docsity.com/es/ciencia-y-tecnologia-de-los-alimentos-3/4492444/